Способ, которым морской многощетинковый червь Capitella teleta «расправляется» с вредными для него бактериями, выяснили сотрудники Института биоорганической химии (ИБХ) им. академиков М. М. Шемякина и Ю. А. Овчинникова РАН и МФТИ, 18 апреля пишет журнал МФТИ «За науку».

Необходимость в изучении существующих в природе методов защиты от патогенных микроорганизмов, возникла из-за остро вставшей перед современной медициной проблемы возрастающей устойчивости бактерий к препаратам, которыми лечат инфекции — резистентности к антибиотикам.

Ученые ИБХ РАН и МФТИ обратились к изучению механизма действия антимикробного пептида морского многощетинкового червя Capitella teleta — капителлацина. Они выяснили, что это вещество ведет себя не как другие антимикробные пептиды, подавляя бактерии путем образования на их поверхности как бы «ковра».

Широкое применение антибиотиков в медицине и сельском хозяйстве вызвало у быстро эволюционирующих бактерий адаптацию к их воздействию. Новые препараты, которые приходится создавать взамен недействующих старых, должны, чтобы преодолеть опасность резистентности, действовать на патогены совсем на иной основе.

Чтобы найти эту основу, ученые обратились к примерам из окружающей природы. Многие живые существа за миллионы лет борьбы за выживание вида приобрели собственные методы защиты от инфекций, которые наука может позаимствовать для использования в медицине.

Коллектив сотрудников ИБХ РАН и МФТИ заинтересовался недавно описанным антимикробным пептидом капителлацином, выделенным из морского многощетинкового червя (полихеты) Capitella teleta. Этот пептид, как показали предыдущие исследования, проявлял активность в отношении бактерий, в том числе уже приобретших резистентность к антибиотикам.

Молекула этого пептида содержит в себе структуру, называемую «бета-шпилька» и, соответственно, относится к группе бета-шпилечных пептидов. Она несет положительный заряд, а такие соединения воздействуют на мембрану бактерий, подавляя их рост. Эти пептиды могут формировать поры на мембране бактерии, пронизывая ее и разрушая клетку.

Однако похожие по структуре молекулы могут работать иначе. Именно таким необычным оказалось воздействие капителлацина на мембраны бактерий. Чтобы понять механизм действия капителлацина, ученые исследовали структуру пептида в мембраноподобном окружении мицелл.

Оказалось, что комплексы молекул капителлацина не пронизывают липидный двойной слой (мицеллу) насквозь и не образуют поры, а создают на ее поверхности образования в соответствии с так называемой «моделью ковра».

Руководитель исследования, заведующий лабораторией структурной биологии ионных каналов ИБХ РАН профессор РАН и заместитель заведующего кафедрой физико-химической биологии и биотехнологии МФТИ Захар Шенкарёв рассказал о проекте:

«Мы надеемся, что изучение взаимосвязи между пространственной структурой и биологической активностью антимикробных пептидов поможет разработать новые антибиотики, так необходимые для современной медицины».

Подробное описание проведенных исследований и полученные результаты приведены в статье «Димеризация β-мембранно-активного катионного антимикробного пептида капителлацина из морских полихет: структурное и термодинамическое исследование методом ЯМР», опубликованной в журнале Biomolecules.